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EXPERTISE
Ensemble des expertises
•  Identification de protéines en analyse protéomique (gel 1D avec découpe systématique, gel 2D ou «shotgun»)
•  Analyses bioinformatiques des données à haut débit (banques protéiques ou génomiques, séquençage de novo)
•  Identification de partenaires de complexes multiprotéiques
•  Caractérisation complète de protéines 
•  Caractérisation fine de modifications post-traductionnelles
•  Etude d’interactions non-covalentes par spectrométrie de masse
Expertises spécifiques à l’analyse protéomique
•  Préparation de l’échantillon, pré-fractionnement (déplétion, SPE…)
•  Réalisation de gels 1D  avec découpe systématique des bandes de 1-2 mm
•  Réalisation de gels 2D avec analyse différentielle d’image. Coloration bleu de cromassie, nitrate d’argent, DIGE. Découpe des spots robotisée
•  Digestion robotisée
•  Analyse MALDI-MS, LC-MS/MS ou LC-LC-MS/MS
•  Identification des protéines par recherches croisées dans les banques de séquences protéiques et/ou génomiques avec plusieurs moteurs de recherche (Mascot, OMSSA, X !Tandem), contrôle des faux positifs (Target Decoy et Peptide/ProteinProphet). Organisation du rendu des résultats par Scaffold
•  Identification des protéines par séquençage de novo (Peaks Studio, MSBlast)
•  Quantification sans marquage par spectral counting, quantification par MRM
Principaux domaines d’application
•  Etablissement de cartes protéomiques de référence (microorganismes, cellules eucaryotes, tissus, fluides biologiques, plantes,...) 
•  Protéomique comparative et quantitative (marquage, spectral counting, MRM)
•  Recherche de nouveaux biomarqueurs (cancers, Alzheimer, diabète,…)
•  Protéome N-terminal, dégradome et processome par marquage spécifique au TMPP (étude différentielle par 13C-TMPP) 
•  Validation des annotations des génomes
•  Caractérisation de phosphorylations
•  Caractérisation de glycosylations homogènes et hétérogènes
•  Recherche et caractérisation d’autres modifications post-traductionnelles (acétylation, myristoylation,…)
•  Caractérisation complète de protéines naturelles ou recombinantes et de leurs impuretés, pour un usage en thérapie humaine (participation aux dossiers pour les autorités de santé)
•  Identification de protéines partenaires de complexes multiprotéiques (après expérience de «pull down» par exemple)
•  Etude par spectrométrie de masse des interactions spécifiques non-covalentes protéine/protéine, protéine/ligand, protéine/ADN, ou protéine/ARN
Ces travaux sont en général réalisés dans le cadre de projet de recherche plutôt que par
des prestations de service
LSMBO
Laboratoire de Spectrométrie de Masse
Bio-Organique
Pays:
http://plateforme-psge.u-strasbg.fr
PLATE-FORME PROTEOMIQUE
STRASBOURG GRAND EST