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| • Identification de protéines en analyse protéomique (gel 1D avec découpe systématique, gel 2D ou «shotgun») |
| • Analyses bioinformatiques des données à haut débit (banques protéiques ou génomiques, séquençage de novo) |
| • Identification de partenaires de complexes multiprotéiques |
| • Caractérisation complète de protéines |
| • Caractérisation fine de modifications post-traductionnelles |
| • Etude d’interactions non-covalentes par spectrométrie de masse |
| Expertises spécifiques à l’analyse protéomique |
| • Préparation de l’échantillon, pré-fractionnement (déplétion, SPE…) |
| • Réalisation de gels 1D avec découpe systématique des bandes de 1-2 mm |
| • Réalisation de gels 2D avec analyse différentielle d’image. Coloration bleu de cromassie, nitrate d’argent, DIGE. Découpe des spots robotisée |
| • Analyse MALDI-MS, LC-MS/MS ou LC-LC-MS/MS |
| • Identification des protéines par recherches croisées dans les banques de séquences protéiques et/ou génomiques avec plusieurs moteurs de recherche (Mascot, OMSSA, X !Tandem), contrôle des faux positifs (Target Decoy et Peptide/ProteinProphet). Organisation du rendu des résultats par Scaffold |
| • Identification des protéines par séquençage de novo (Peaks Studio, MSBlast) |
| • Quantification sans marquage par spectral counting, quantification par MRM |
| Principaux domaines d’application |
| • Etablissement de cartes protéomiques de référence (microorganismes, cellules eucaryotes, tissus, fluides biologiques, plantes,...) |
| • Protéomique comparative et quantitative (marquage, spectral counting, MRM) |
| • Recherche de nouveaux biomarqueurs (cancers, Alzheimer, diabète,…) |
| • Protéome N-terminal, dégradome et processome par marquage spécifique au TMPP (étude différentielle par 13C-TMPP) |
| • Validation des annotations des génomes |
| • Caractérisation de phosphorylations |
| • Caractérisation de glycosylations homogènes et hétérogènes |
| • Recherche et caractérisation d’autres modifications post-traductionnelles (acétylation, myristoylation,…) |
| • Caractérisation complète de protéines naturelles ou recombinantes et de leurs impuretés, pour un usage en thérapie humaine (participation aux dossiers pour les autorités de santé) |
| • Identification de protéines partenaires de complexes multiprotéiques (après expérience de «pull down» par exemple) |
| • Etude par spectrométrie de masse des interactions spécifiques non-covalentes protéine/protéine, protéine/ligand, protéine/ADN, ou protéine/ARN |
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